Alosteric enzimele sunt enzime care modifica lor conformațională ansamblu asupra obligatorii de efector (modulator alosteric) ceea ce duce la o schimbare aparentă în afinitate de la un alt ligand site-ul de legare. Această „acțiune la distanță” prin legarea unui ligand care afectează legarea altui la un loc distinct diferit, este esența conceptului alosteric. Allostery joacă un rol crucial în multe procese biologice fundamentale, inclusiv, dar fără a se limita la semnalizarea celulară și reglarea metabolismului., Alosteric enzime nu trebuie să fie oligomeri ca sa crezut anterior, și, de fapt, multe sisteme au demonstrat allostery termen unic de enzime.În biochimie, alosteric regulament (sau alosteric de control) este reglementarea unei proteine prin legarea de o molecula efectoare la un alt site decât enzimă activă a site-ului.
locul de care se leagă efectorul este denumit situsul alosteric. Site-urile alosterice permit efectorilor să se lege de proteină, ducând adesea la o schimbare conformațională care implică dinamica proteinelor., Efectorii care sporesc activitatea proteinei sunt denumiți activatori alosterici, în timp ce cei care scad activitatea proteinei sunt numiți inhibitori alosterici.
reglementările alosterice sunt un exemplu natural de bucle de control, cum ar fi feedback-ul de la produsele din aval sau feedforward de la substraturile din amonte. Allostery-ul cu rază lungă de acțiune este deosebit de important în semnalizarea celulară. Reglarea alosterică este, de asemenea, deosebit de importantă în capacitatea celulei de a ajusta activitatea enzimatică.,
pe termen allostery vine din grecescul allos (ἄλλος), „celălalt”, și stereo (στερεὀς), „solid (obiect).”Acest lucru se referă la faptul că site-ul de reglementare al unei proteine alosterice este distinct fizic de site-ul său activ.catalizatorul proteic (enzima) poate face parte dintr-un complex multi-subunitar și/sau se poate asocia tranzitoriu sau permanent cu un Cofactor (de exemplu, adenozin trifosfat). Cataliza reacțiilor biochimice este vitală datorită ratelor de reacție foarte scăzute ale reacțiilor necatalizate., Un factor cheie al evoluției proteinelor este optimizarea unor astfel de activități catalitice prin dinamica proteinelor.în timp ce enzimele fără domenii / subunități cuplate prezintă cinetică Michaelis-Menten normală, majoritatea enzimelor alosterice au domenii/subunități cuplate multiple și prezintă legare cooperativă. În general vorbind, cum ar cooperativity rezultate în alosteric enzime afișând o sigmoidal dependența concentrației de substraturile lor în mod pozitiv sistemele cooperative. Acest lucru permite ca majoritatea enzimelor alosterice să varieze foarte mult producția catalitică ca răspuns la mici modificări ale concentrației efectoare., Moleculele efectoare, care poate fi substratul sine (homotropic efectori) sau a unor alte molecule mici (heterotropic efectoare), poate provoca enzime pentru a deveni mai activă sau mai puțin activă prin redistribuirea ansamblul între afinitate mai mare și afinitate mai mică membre. Situsurile de legare pentru efectorii heterotropici, numite situsuri alosterice, sunt de obicei separate de situsul activ, dar cuplate termodinamic., Alosteric de Date (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) oferă o resursă centrală pentru a afișa, de căutare și de analiză a structurii, funcției și legate de adnotare pentru alosteric molecule, inclusiv alosteric enzime și modulatori. Fiecare enzimă este adnotată cu descrierea detaliată a allostery, proces biologic și boli conexe, și fiecare modulator cu afinitate de legare, proprietăți fizico-chimice și zona terapeutică.