as enzimas Alostéricas são enzimas que alteram o seu conjunto conformacional ao ligarem-se a um efector (modulador alostérico), o que resulta numa alteração aparente na afinidade de ligação num local de ligação diferente. Esta “ação a uma distância” através da ligação de um ligando afetando a ligação de outro em um local distintamente diferente, é a essência do conceito alostérico. O alostério desempenha um papel crucial em muitos processos biológicos fundamentais, incluindo, mas não limitado, a sinalização celular e a regulação do metabolismo., Alostéricos enzimas não precisa ser oligômeros como se pensava anteriormente, e de fato, muitos sistemas têm demonstrado allostery dentro único enzimas.Em bioquímica, alostéricos regulamento (ou alostéricos de controle) é a regulamentação de uma proteína de ligação por molécula efetora em um site diferente do sítio ativo da enzima.
O local ao qual o efector se liga é denominado o local alostérico. Locais alostéricos permitem que os efetores se liguem à proteína, muitas vezes resultando em uma mudança conformacional envolvendo dinâmica de proteínas., Os efetores que aumentam a atividade da proteína são referidos como ativadores alostéricos, enquanto aqueles que diminuem a atividade da proteína são chamados inibidores alostéricos.os regulamentos alostéricos são um exemplo natural de loops de controle, tais como feedback de produtos a jusante ou feedforward de substratos a montante. Alostério de longo alcance é especialmente importante na sinalização celular. A regulação alosterica é também particularmente importante na capacidade da célula para ajustar a actividade enzimática.,o termo alostério vem do grego allos (λλλλος),” outros”, e stereos (στερεὀς), ” sólido (objeto). Isto é em referência ao fato de que o local regulador de uma proteína alostérica é fisicamente distinto de seu local ativo.
o catalisador proteico (enzima) pode fazer parte de um complexo multi-subunit, e/ou pode, transitoriamente ou permanentemente, associar-se a um Cofactor (por exemplo, trifosfato de adenosina). A catálise das reacções bioquímicas é vital devido às taxas de reacção muito baixas das reacções não catalisadas., Um dos principais motores da evolução das proteínas é a otimização de tais atividades catalíticas através da dinâmica das proteínas.enquanto as enzimas sem domínios/subunidades acopladas exibem uma cinética Michaelis-Menten normal, a maioria das enzimas alostéricas têm múltiplos domínios/subunidades acopladas e mostram ligação cooperativa. De um modo geral, essa cooperatividade resulta em enzimas alostéricas que demonstram uma dependência sigmoidal da concentração dos seus substratos em sistemas positivamente cooperativos. Isto permite que a maioria das enzimas alostéricas variem muito a saída catalítica em resposta a pequenas alterações na concentração efectora., Moléculas efetoras, que podem ser o próprio substrato (efetores homotrópicos) ou alguma outra molécula pequena (efetor heterotrópico), podem fazer com que a enzima se torne mais ativa ou menos ativa redistribuindo o conjunto entre os estados de afinidade mais elevada e de afinidade mais baixa. Os locais de ligação para efetores heterotrópicos, chamados de locais alostéricos, são geralmente separados do local ativo, mas termodinamicamente acoplados., Alostéricos de Banco de dados (DEA, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) fornece um recurso central para a apresentação, pesquisa e análise da estrutura, função e relacionados anotação para alostéricos moléculas, incluindo alostéricos enzimas e seus moduladores. Cada enzima é anotada com descrição detalhada do alostério, processo biológico e doenças relacionadas, e cada modulador com afinidade de ligação, propriedades físico-químicas e área terapêutica.