enzymy allosteryczne to enzymy, które zmieniają swój zespół konformacyjny po wiązaniu efektora (modulatora allosterycznego), co powoduje widoczną zmianę powinowactwa wiązania w innym miejscu wiązania ligandów. To „działanie na odległość” poprzez wiązanie jednego ligandu wpływające na Wiązanie drugiego w wyraźnie innym miejscu, jest esencją koncepcji allosterycznej. Allostery odgrywają kluczową rolę w wielu podstawowych procesach biologicznych, w tym między innymi w sygnalizacji komórkowej i regulacji metabolizmu., Enzymy allosteryczne nie muszą być oligomerami, jak wcześniej sądzono, a w rzeczywistości wiele systemów wykazało allosteryczność w obrębie pojedynczych enzymes.In biochemia, Regulacja allosteryczna (lub kontrola allosteryczna) jest regulacją białka przez wiązanie cząsteczki efektora w miejscu innym niż aktywne miejsce enzymu.
strona, z którą wiąże się efektor, nazywana jest witryną allosteryczną. Miejsca allosteryczne pozwalają efektorom wiązać się z białkiem, często powodując zmianę konformacyjną obejmującą dynamikę białek., Efektory, które zwiększają aktywność białka są określane jako aktywatory allosteryczne, podczas gdy te, które zmniejszają aktywność białka, nazywane są inhibitorami allosterycznymi.
regulacje allosteryczne są naturalnym przykładem pętli sterowania, takich jak sprzężenie zwrotne z produktów końcowych lub paszy z substratów. Allostery dalekiego zasięgu są szczególnie ważne w sygnalizacji komórkowej. Regulacja allosteryczna jest również szczególnie ważna w zdolności komórki do regulacji aktywności enzymu.,
termin allostery pochodzi od greckiego allos (λλλλος), „inny” i stereos (στερεὀς), „stały (obiekt).”Odnosi się to do faktu, że miejsce regulacyjne białka allosterycznego jest fizycznie odmienne od jego aktywnego miejsca.
katalizator białkowy (enzym) może być częścią kompleksu podjednostek i / lub może przejściowo lub trwale wiązać się z kofaktorem (np. trójfosforanem adenozyny). Kataliza reakcji biochemicznych ma zasadnicze znaczenie ze względu na bardzo niskie tempo reakcji reakcji niekatalitycznych., Kluczowym czynnikiem ewolucji białek jest optymalizacja takich aktywności katalitycznych poprzez dynamikę białek.
podczas gdy enzymy bez sprzężonych domen/podjednostek wykazują normalną kinetykę Michaelisa-Mentena, większość allosterycznych enzymów ma wiele sprzężonych domen / podjednostek i wykazuje kooperacyjne Wiązanie. Ogólnie rzecz biorąc, taka kooperatywność powoduje, że enzymy allosteryczne wykazują sigmoidalną zależność od stężenia ich substratów w układach pozytywnie kooperatywnych. Pozwala to większości allosterycznych enzymów znacznie zmieniać wydajność katalityczną w odpowiedzi na niewielkie zmiany stężenia efektora., Cząsteczki efektorowe, które mogą być samym substratem (efektory homotropowe) lub inną małą cząsteczką (efektor heterotropowy), mogą spowodować, że enzym stanie się bardziej aktywny lub mniej aktywny przez redystrybucję zespołu między wyższym powinowactwem a niższymi Stanami powinowactwa. Miejsca wiązania dla efektorów heterotropowych, zwane miejscami allosterycznymi, są zwykle oddzielone od miejsca aktywnego, ale sprzężone termodynamicznie., Allosteryczna baza danych (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) stanowi centralny zasób do wyświetlania, wyszukiwania i analizy struktury, funkcji i powiązanych adnotacji dla allosterycznych cząsteczek, w tym allosterycznych enzymów i ich modulatorów. Każdy enzym jest opatrzony szczegółowym opisem allostery, procesu biologicznego i chorób pokrewnych, a każdy modulator z powinowactwem wiązania, właściwościami fizykochemicznymi i obszarem terapeutycznym.