Allosteric enzymer enzymer som endrer sin conformational ensemble ved binding av en effector (allosteric modulator) som resulterer i en tilsynelatende endring i bindende affinitet på en annen ligand bindende nettstedet. Denne «action på avstand» gjennom binding av en ligand som påvirker binding av en annen på en tydelig forskjellig nettstedet, er essensen av allosteric konseptet. Allostery spiller en avgjørende rolle i mange fundamentale biologiske prosesser, inkludert, men ikke begrenset til celle signalering og regulering av metabolismen., Allosteric enzymer trenger ikke være oligomers som tidligere antatt, og at mange systemer har vist allostery innen én enzymer.I biokjemi, allosteric forordning (eller allosteric control) er det regulering av et protein ved å binde en effector molekylet på et nettsted andre enn enzymet er aktivt nettsted.
området som effector binder kalles allosteric nettstedet. Allosteric nettsteder lar effektorer til å binde seg til proteiner, ofte resulterer i en conformational endre involverer protein dynamics., Effektorer som kan forbedre protein aktivitet er referert til som allosteric utløsere, mens de som reduserer protein er aktiviteten kalles allosteric-hemmere.
Allosteric forskrifter er et naturlig eksempel på kontroll looper, som feedback fra nedstrøms produkter eller feedforward fra oppstrøms underlag. Lang rekkevidde allostery er spesielt viktig i celle signalering. Allosteric regulering er også spesielt viktig i cellens evne til å justere enzym aktivitet.,
begrepet allostery kommer fra det greske allos (ἄλλος), «andre», og stereoanlegg (στερεὀς), «solid (objekt).»Dette er i referanse til det faktum at det regulatoriske området av en allosteric protein er fysisk adskilt fra sin aktive nettstedet.
protein katalysator (enzym) kan være en del av et multi-subunit komplekse, og/eller kan forbigående eller permanent forbinder med en Kofaktor (f.eks. adenosin trifosfat). Katalyse av biokjemiske reaksjoner er viktig på grunn av den svært lave reaksjon priser på uncatalysed reaksjoner., En viktig driver av protein evolusjon er optimalisering av slike katalytisk aktiviteter via protein dynamics.
Mens enzymer uten kombinert domener/underenhetene vise normal Michaelis-Menten kinetikk, mest allosteric enzymer har flere samvirkende domener/underenhetene og vis samarbeidende bindende. Generelt sett, slik cooperativity resultater i allosteric enzymer som viser en sigmoidal avhengighet av konsentrasjonen av deres underlag i positivt kooperative systemer. Dette gjør at de fleste allosteric enzymer til å i stor grad variere katalytisk effekt i respons til små endringer i effector konsentrasjon., Effector molekyler, som kan være underlaget selv (homotropic effektorer) eller noen andre små molekyl (heterotropic effector), kan føre til enzymet til å bli mer aktiv eller mindre aktiv ved å omfordele ensemble mellom høyere affinitet og lavere affinitet stater. Den bindende områder for heterotropic effektorer, kalt allosteric nettsteder, er vanligvis atskilt fra det aktive området ennå thermodynamically sammen., Allosteric Database (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) gir en sentral ressurs for å vise, søke og analyse av struktur, funksjon og relaterte merknad for allosteric molekyler, inkludert allosteric enzymer og deres modulatorer. Hvert enzym er merket med detaljert beskrivelse av allostery, biologiske prosessen og relaterte sykdommer, og hver modulator med bindende affinitet, physicochemical egenskaper og terapeutiske området.