Immunologische Region unterteilt traditionell Immunglobulinmoleküle in eine funktionell unterschiedliche Antigen-bindende variable Region und eine konstante Region, die mit nachgeschalteten Komponenten des Immunsystems interagiert., Jüngste Forschungen sowie eine erneute Überprüfung früherer Studien zeigen, dass dieses modulare Modell der Antikörperstruktur unvollständig ist. Biochemische, strukturelle und rechnerische Studien der letzten fünf Jahrzehnte mit vielen verschiedenen Antikörpern veranschaulichen ein allosterisches Antikörpermodell, bei dem Konformationsänderungen in der variablen Region auf die konstante Region übertragen werden und umgekehrt. Es wird nun angenommen, dass die immunglobulinkonstante Region eine wichtige Rolle bei Antikörper-Antigen-Interaktionen spielt und als ein weiterer Mechanismus angesehen werden kann, durch den das Immunsystem Antikörpervielfalt erzeugt., Während ein genauer Strukturmechanismus unklar ist und wahrscheinlich von der jeweiligen Antikörper-oder Antikörperfamilie variiert, hat das allosterische Antikörpermodell viele Implikationen für die Immunantwort, Autoimmunität, Impfstoffentwicklung und Antikörpertechnik.