• Di Dr. Catherine Shaffer, Ph. D. Recensito dal Dr. Liji Thomas, MD

    Ferro svolge molte funzioni importanti nel corpo. È principalmente coinvolto nel trasferimento di ossigeno dai polmoni ai tessuti. Tuttavia, il ferro svolge anche un ruolo nel metabolismo come componente di alcune proteine ed enzimi.

    Il ferro è tossico per il corpo nel suo stato libero. È associato alle proteine attraverso il legame del ligando o essendo incorporato in un gruppo di porfirina – una molecola a forma di anello., Un complesso della forma ferrosa di ferro e protoporfirina IX è noto come eme. Il ferro eme si trova nelle proteine collegate al trasporto di ossigeno, tra cui emoglobina e mioglobina. Il ferro non eme può essere trovato nelle proteine collegate alla fosforilazione ossidativa e nelle proteine di stoccaggio del ferro come la transferrina e la ferritina.

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    Emoglobina e mioglobina

    Circa il 70 per cento del ferro nel corpo si trova in emoglobina e mioglobina., L’emoglobina è la proteina nei globuli rossi responsabile del trasporto di ossigeno ai tessuti dai polmoni. La mioglobina è una proteina presente nei muscoli che viene utilizzata per la conservazione dell’ossigeno.

    L’emoglobina è il sistema di trasporto dell’ossigeno presente nei globuli rossi di tutti i vertebrati e di alcuni invertebrati. Nell’uomo, l’emoglobina è costituita da quattro subunità proteiche globulari. Le quattro subunità formano una tasca che lega un gruppo di eme.

    L’ossigeno si lega all’atomo di ferro all’interno della molecola dell’emoglobina nei polmoni per formare ossiemoglobina. Ciò si verifica nei capillari degli alveoli polmonari., Viene rilasciato a destinazione nelle celle. L’emoglobina trasporta la CO2 ai polmoni per essere espirata come rifiuto, ma la CO2 si lega alla porzione proteica della molecola dell’emoglobina, non al ferro legato nel gruppo eme.

    Come l’emoglobina, la mioglobina lega il ferro all’interno di un gruppo eme. Tuttavia, strutturalmente, è molto più semplice, costituito da una singola catena polipeptidica di 154 aminoacidi. Si trova solo nei miociti cardiaci e nel muscolo scheletrico ossidativo. La mioglobina è una proteina di stoccaggio dell’ossigeno., Nei mammiferi marini, fornisce un apporto di ossigeno per lunghi periodi quando l’animale si tuffa sott’acqua. A quei tempi, la mioglobina rilascia ossigeno per sostenere il metabolismo aerobico nel muscolo. Negli esseri umani, i livelli di mioglobina hanno dimostrato di essere aumentati ad alta quota.

    Enzimi ferro-dipendenti

    Un gran numero di enzimi richiede ferro come cofattore per le loro funzioni. Tra i più significativi di questi ci sono gli enzimi coinvolti nella fosforilazione ossidativa, la via metabolica che converte i nutrienti in energia., Gli enzimi del citocromo legano il ferro eme e alcuni complessi proteici nel processo di fosforilazione ossidativa hanno centri ferro-zolfo che sono cruciali per la loro funzione.

    Ferritina e transferrina

    Il ferro alimentare è immagazzinato all’interno di un complesso proteico chiamato ferritina. La ferritina ha 24 subunità che formano una capsula attorno agli atomi di ferro legati. Ogni complesso lega da 2000 a 45000 atomi di ferro. Un’altra proteina, la transferrina, prodotta nel fegato, trasporta il ferro nel sangue in altre posizioni per la conservazione., Le principali posizioni di stoccaggio del ferro nel corpo includono il fegato, il muscolo scheletrico e le cellule reticoloendoteliali. Se la capacità di stoccaggio di queste cellule viene superata, il ferro viene depositato vicino ai complessi di ferritina-ferro nelle cellule. Questi depositi sono chiamati emosiderina. Il ferro in emosiderina non è disponibile per la cellula. I depositi di emosiderina possono essere trovati nel corpo a seguito di un’emorragia.

    L’utilizzo complessivo del ferro nel corpo è regolato da MRNA di ferritina e transferrina che contengono elementi reattivi al ferro (IREs)., L’omeostasi del ferro richiede l’acido ascorbico (vitamina C), che stimola l’assorbimento del ferro dietetico e aiuta con l’assorbimento del ferro legato alla transferrina nel plasma. L’acido ascorbico stimola anche la sintesi della ferritina, mentre inibisce la degradazione della ferritina e il flusso di ferro fuori dalla cellula.

    Ulteriori letture

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    Scritto da

    Dr., Catherine Shaffer

    Catherine Shaffer è una scrittrice freelance di scienza e salute del Michigan. Ha scritto per una vasta gamma di pubblicazioni commerciali e di consumo su argomenti di scienze della vita, in particolare nell’area della scoperta e dello sviluppo di farmaci. Ha conseguito un dottorato di ricerca in Chimica biologica e ha iniziato la sua carriera come ricercatrice di laboratorio prima di passare alla scrittura scientifica. Scrive e pubblica anche fiction, e nel tempo libero si diverte a fare yoga, andare in bicicletta e prendersi cura dei suoi animali domestici.

    Ultimo aggiornamento 26 febbraio 2019

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