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Von Dr. Catherine Shaffer, Ph. D. besprochen von Dr. Liji Thomas, MD
Eisen führt viele wichtige Funktionen im Körper. Es ist hauptsächlich an der Übertragung von Sauerstoff von der Lunge in das Gewebe beteiligt. Eisen spielt jedoch auch eine Rolle im Stoffwechsel als Bestandteil einiger Proteine und Enzyme.
Eisen ist giftig für den Körper in seinem freien Zustand. Es ist mit Proteinen entweder durch Ligandenbindung oder durch Integration in eine Porphyringruppe – ein ringförmiges Molekül-assoziiert., Ein Komplex der Eisenform von Eisen und Protoporphyrin IX ist als Häm bekannt. Hämeisen findet sich in Proteinen, die mit dem Sauerstofftransport verbunden sind, einschließlich Hämoglobin und Myoglobin. Nicht-Häm-Eisen kann in Proteinen gefunden werden, die mit oxidativer Phosphorylierung verbunden sind, und in Eisenspeicherproteinen wie Transferrin und Ferritin.
Eisenhaltige Produkte. Gesunde Ernährung. Bild Copyright: bitt24 /Hämoglobin und myoglobin
Über 70 prozent von eisen in die körper ist gefunden in hämoglobin und myoglobin., Hämoglobin ist das Protein in roten Blutkörperchen, das für den Transport von Sauerstoff aus den Lungen zu den Geweben verantwortlich ist. Myoglobin ist ein Protein in Muskeln, das zur Speicherung von Sauerstoff verwendet wird.
Hämoglobin ist das Sauerstofftransportsystem, das in den roten Blutkörperchen aller Wirbeltiere und einiger wirbelloser Tiere vorkommt. Beim Menschen besteht Hämoglobin aus vier globulären Proteinuntereinheiten. Die vier Untereinheiten bilden eine Tasche, die eine Häm-Gruppe bindet.
Sauerstoff bindet an das Eisenatom innerhalb des Hämoglobinmoleküls in der Lunge, um Oxyhämoglobin zu bilden. Dies geschieht in den Kapillaren der Lungenalveolen., Es wird an seinem Bestimmungsort in den Zellen freigesetzt. Hämoglobin transportiert CO2 zurück in die Lunge, um als Abfall ausgeatmet zu werden, aber CO2 bindet an den Proteinanteil des Hämoglobinmoleküls, nicht an das gebundene Eisen in der Hämgruppe.
Wie Hämoglobin bindet Myoglobin Eisen innerhalb einer Hämgruppe. Strukturell ist es jedoch viel einfacher, bestehend aus einer einzigen Polypeptidkette von 154 Aminosäuren. Es wird nur in Herzmyozyten und oxidativen Skelettmuskeln gefunden. Myoglobin ist ein Sauerstoff-Speicher-protein., Bei Meeressäugern bietet es eine Sauerstoffversorgung für längere Zeit, wenn das Tier unter Wasser taucht. Zu diesen Zeiten setzt Myoglobin Sauerstoff frei, um den aeroben Stoffwechsel im Muskel aufrechtzuerhalten. Beim Menschen hat sich gezeigt, dass der Myoglobinspiegel in großen Höhen erhöht ist.
Eisenabhängige Enzyme
Eine große Anzahl von Enzymen benötigt Eisen als Cofaktor für ihre Funktionen. Zu den bedeutendsten gehören Enzyme, die an der oxidativen Phosphorylierung beteiligt sind, dem Stoffwechselweg, der Nährstoffe in Energie umwandelt., Die Cytochromenzyme binden Häm-Eisen, und einige Proteinkomplexe im oxidativen Phosphorylierungsprozess haben Eisen-Schwefel-Zentren, die für ihre Funktion entscheidend sind.
Ferritin und Transferrin
Eisen aus der Nahrung wird in einem Proteinkomplex namens Ferritin gespeichert. Ferritin hat 24 Untereinheiten, die eine Kapsel um die gebundenen Eisenatome bilden. Jeder Komplex bindet 2000 bis 45000 Eisenatome. Ein anderes Protein, Transferrin, das in der Leber hergestellt wird, transportiert Eisen im Blut zu anderen Orten zur Lagerung., Die Hauptorte der Eisenspeicherung im Körper sind Leber, Skelettmuskel und Retikuloendothelzellen. Wenn die Speicherkapazität dieser Zellen überschritten wird, wird Eisen in der Nähe der Ferritin-Eisen-Komplexe in den Zellen abgelagert. Diese Ablagerungen werden Hämosiderin genannt. Eisen in Hämosiderin ist für die Zelle nicht verfügbar. Hämosiderinablagerungen können nach einer Blutung im Körper gefunden werden.
Die Gesamtverwertung von Eisen im Körper wird durch Ferritin-und Transferrin-mRNAs reguliert, die Eisenreaktionselemente (IREs) enthalten., Die Eisen-Homöostase erfordert Ascorbinsäure (Vitamin C), die die Aufnahme von Eisen aus der Nahrung stimuliert und die Aufnahme von Transferrin-gebundenem Eisen im Plasma unterstützt. Ascorbinsäure stimuliert auch die Ferritinsynthese und hemmt gleichzeitig den Ferritinabbau und den Eisenfluss aus der Zelle.
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Geschrieben von
Dr., Catherine Shaffer
Catherine Shaffer ist eine freiberufliche Wissenschafts – und Gesundheitsschriftstellerin aus Michigan. Sie hat für eine Vielzahl von Handels-und Verbraucherpublikationen zu biowissenschaftlichen Themen geschrieben, insbesondere im Bereich der Arzneimittelforschung und-entwicklung. Sie hat einen Ph. D. in Biologischer Chemie und begann ihre Karriere als Laborforscherin, bevor sie zum wissenschaftlichen Schreiben überging. Sie schreibt und veröffentlicht auch Belletristik und genießt in ihrer Freizeit Yoga, Radfahren und kümmert sich um ihre Haustiere.
Zuletzt aktualisiert Feb 26, 2019Zitate