az alloszterikus enzimek olyan enzimek, amelyek egy effektor (alloszterikus Modulátor) megkötésekor megváltoztatják konformációs együttesüket, ami a kötési affinitás látszólagos változását eredményezi egy másik ligandumkötési helyen. Ez a “távolról végzett cselekvés” az egyik ligandum kötődése révén, amely befolyásolja a másik kötődését egy teljesen más helyszínen, az alloszterikus koncepció lényege. Az Allostery döntő szerepet játszik számos alapvető biológiai folyamatban, beleértve, de nem kizárólagosan a sejtjelzést és az anyagcsere szabályozását., Az alloszterikus enzimeknek nem kell oligomereknek lenniük, ahogy azt korábban gondolták, sőt sok rendszer bizonyította az alloszteriát egyetlen enzymes.In a biokémia, az alloszterikus szabályozás (vagy alloszterikus kontroll) egy fehérje szabályozása azáltal, hogy egy effektor molekulát az enzim aktív helyétől eltérő helyre köt.
az a hely, amelyhez az effektor kötődik, alloszterikus helynek nevezik. Az alloszterikus helyek lehetővé teszik az effektorok számára, hogy kötődjenek a fehérjéhez, ami gyakran a fehérje dinamikáját érintő konformációs változást eredményez., A fehérje aktivitását fokozó effektorokat alloszterin aktivátoroknak nevezik, míg azokat, amelyek csökkentik a fehérje aktivitását, alloszterin inhibitoroknak nevezik.
az alloszterikus szabályozás természetes példája a kontroll hurkoknak, mint például a downstream termékekből származó visszacsatolás vagy az upstream szubsztrátokból történő előtolás. A hosszú távú allostery különösen fontos a sejtjelzés során. Az alloszterikus szabályozás különösen fontos a sejt enzimaktivitásának beállításában.,
az allostery kifejezés a görög alloszból (ἄλλος), “másból” és sztereoszból (στερεςς), “szilárdból (tárgy) származik.”Ez utal arra a tényre, hogy az alloszterikus fehérje szabályozási helye fizikailag különbözik az aktív helyétől.
a fehérjekatalizátor (enzim) része lehet egy több alegység komplexnek, és/vagy átmenetileg vagy véglegesen társulhat egy Kofaktorral (pl. adenozin-trifoszfát). A biokémiai reakciók katalízise létfontosságú a nem katalizált reakciók nagyon alacsony reakciósebessége miatt., A fehérje fejlődésének kulcsfontosságú mozgatórugója az ilyen katalitikus tevékenységek optimalizálása a fehérje dinamikáján keresztül.
Mivel az enzimek nélkül párosított tartományok/alegységek kijelző normál Michaelis-Menten kinetika, a legtöbb allosteric enzimek több párosított tartományok/alegységek, mutasd meg szövetkezet kötelező. Általánosságban elmondható, hogy az ilyen kooperativitás azt eredményezi, hogy az alloszterin enzimek sigmoid függőséget mutatnak a szubsztrátok koncentrációjától pozitív kooperatív rendszerekben. Ez lehetővé teszi a legtöbb alloszterikus enzim számára, hogy nagymértékben megváltoztassa a katalitikus kimenetet az effektor koncentrációjának kis változásaira reagálva., Az effektor molekulák, amelyek lehetnek maga a szubsztrát (homotróp effektorok) vagy más kis molekula (heterotróp effektor), az enzim aktívabbá vagy kevésbé aktívvá válhat azáltal, hogy az együttest újraelosztja a nagyobb affinitási és alacsonyabb affinitási állapotok között. A heterotróp effektorok kötőhelyei, úgynevezett alloszterikus helyek, általában elkülönülnek az aktív helytől, mégis termodinamikailag összekapcsolva., Allosteric Database (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) központi erőforrást biztosít az allosterikus molekulák, köztük az allosterikus enzimek és modulátoraik szerkezetének, funkciójának és kapcsolódó megjegyzésének megjelenítéséhez, kereséséhez és elemzéséhez. Minden enzimhez mellékelnek részletes leírást az allokációról, a biológiai folyamatról és a kapcsolódó betegségekről, valamint minden egyes modulátorhoz kötési affinitással, fizikokémiai tulajdonságokkal és terápiás területtel.