Le canon immunologique divise traditionnellement les molécules d’immunoglobulines en une région variable de liaison à l’antigène fonctionnellement distincte et une région constante qui interagit avec les composants en aval du système immunitaire., Des recherches récentes, ainsi qu’un réexamen d’études antérieures, montrent que ce modèle modulaire de structure d’anticorps est incomplet. Des études biochimiques, structurales et computationnelles au cours des cinq dernières décennies avec de nombreux anticorps différents illustrent un modèle d’anticorps allostérique, où les changements conformationnels dans la région variable sont propagés à la région constante et vice versa. On pense maintenant que la région constante d’immunoglobuline joue un rôle majeur dans les interactions anticorps-antigène et peut être considérée comme un autre mécanisme par lequel le système immunitaire génère une diversité d’anticorps., Bien qu’un mécanisme structurel précis ne soit pas clair et varie probablement selon l’anticorps ou la famille d’anticorps, le modèle d’anticorps allostérique a de nombreuses implications pour la réponse immunitaire, l’auto-immunité, le développement de vaccins et l’ingénierie des anticorps.