Riippumatta siitä, millaisia aloittava signaali, solujen vasteet määräytyvät läsnäolo reseptorien, että nimenomaan sitoa molekyylejä. Signaalimolekyylien sitoutuminen aiheuttaa reseptoriin konformaatiomuutoksen, joka sitten laukaisee myöhemmän signalointikaskadin. Koska kemialliset signaalit voivat vaikuttaa joko plasmakalvostossa tai kohdesolun sytoplasmassa (tai tumassa), ei ole yllättävää, että reseptoreita löytyy plasman kalvon molemmilta puolilta.,
läpäisemättömien signaalimolekyylien reseptorit ovat kalvoa läpäiseviä proteiineja, jotka sisältävät komponentteja sekä solun pinnan ulkopuolella että sen sisällä. Tällaisten reseptorien solunulkoiseen domeeniin kuuluu signaalin sitoutumiskohta, kun taas solunsisäinen domeeni aktivoi solunsisäiset signalointikaskadit signaalin sitoutumisen jälkeen. Suuri määrä näitä reseptoreita on tunnistettu ja ne on ryhmitelty osaksi kolme perhettä on määritelty mekanismia käytetään transduce signaali sitova osaksi solujen vaste (Kuva 8.4 A-C).
Kuva 8.,4
solureseptoriryhmät. Kalvo-impermeant molekyylejä voi sitoa ja aktivoida joko kanava-liittyvät reseptorit (A), entsyymi-liittyvät reseptorit (B), tai G-proteiini-reseptoreihin (C). Solunsisäiset signalointimolekyylit aktivoivat solunsisäisiä (lisää…)
Kanava-liittyvät reseptorit (kutsutaan myös ligandi-aidatulla ioni-kanavat) ovat reseptorin ja transducing toiminnot osana samaa proteiinin molekyylin., Kemiallisen signaalin vuorovaikutus reseptorin sitoutumiskohdan kanssa aiheuttaa ionikanavan huokosenaukeamisen tai sulkeutumisen saman molekyylin toisessa osassa. Tuloksena ion vuon muutoksia kalvon potentiaalia kohde solu ja, joissakin tapauksissa, voi myös aiheuttaa maahantulon Ca2+ – ioneja, jotka toimivat kuin toinen messenger signaalin solun sisällä. Hyviä esimerkkejä tällaisista reseptoreista ovat 7 luvussa kuvatut välittäjäainereseptorit.
Entsyymisidonnaisilla reseptoreilla on myös solunulkoinen sitoutumiskohta kemiallisille signaaleille., Näiden reseptorien solunsisäinen domeeni on entsyymi, jonka katalyyttistä aktiivisuutta säätelee solunulkoisen signaalin sitoutuminen. Valtaosa nämä reseptorit ovat proteiini kinaasit, usein tyrosiini kinaasien, että fosforyloida solunsisäinen kohde proteiineja, mikä muuttaa fysiologinen tehtävä kohdesoluihin. Huomionarvoista tämän ryhmän jäsenet reseptoreihin ovat Trk perheen neurotrofiini-reseptorit (ks. Luku 23) ja muihin reseptoreihin kasvun tekijöitä.,
G-proteiini-reseptoreihin säädellä solunsisäisiä reaktioita, joita epäsuora mekanismi, johon väli transducing-molekyylin, nimeltään GTP-sitova proteiini (G-proteiinit). Koska nämä reseptorit kaikki jakaa rakenteellinen ominaisuus läpäisemään solukalvon seitsemän kertaa, ne ovat myös nimitystä 7-läpäisevä reseptoreihin (tai metabotropic reseptoreihin; ks. Luku 7). G-proteiineihin liittyviä reseptoreita on tunnistettu satoja erilaisia., Tunnettuja esimerkkejä ovat β-adrenergisen reseptorin, muscarininc tyyppi asetyylikoliini-reseptorin, metabotropic glutamaatin reseptoreihin, reseptorit hajusteita vuonna hajuaistin järjestelmä, ja monet eri reseptorit peptidihormoneille. Rodopsiinin, kevyt-herkkä 7-läpäisevä proteiini photoreceptors verkkokalvon, on toinen muoto G-proteiini-liittyvät reseptorin (ks. Luku 11).
solunsisäiset reseptorit aktivoituvat solupermeantin tai lipofiilisten signalointimolekyylien vaikutuksesta (Kuva 8.4 D)., Monet näistä reseptoreista johtavat signalointikaskadien aktivointiin, jotka tuottavat uutta mRNA: ta ja proteiinia kohdesolussa. Usein tällaiset reseptorit muodostavat reseptoriproteiinin, joka on sitoutunut inhibitoriseen proteiinikompleksiin. Kun signalointi molekyyli sitoutuu reseptoriin, estävä monimutkainen hajoaa paljastaa DNA-binding domain on reseptori. Tämä reseptorin aktivoitunut muoto voi tällöin siirtyä ytimeen ja olla suoraan vuorovaikutuksessa ydin-DNA: n kanssa, jolloin transkriptio muuttuu. Osa solunsisäisistä reseptoreista sijaitsee pääasiassa sytoplasmassa, osa taas tumassa., Kummassakin tapauksessa, kun nämä reseptorit on aktivoitu, ne voivat vaikuttaa geenin ilmentymiseen muuttamalla DNA-transkriptiota.