Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conjunto conformacional al unirse a un efector (modulador alostérico), lo que resulta en un cambio aparente en la afinidad de unión en un sitio de unión de ligando diferente. Esta «acción a distancia» a través de la Unión de un ligando que afecta a la Unión de otro en un sitio claramente diferente, es la esencia del concepto alostérico. Alostery juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, incluyendo pero no limitado a la señalización celular y la regulación del metabolismo., Las enzimas alostéricas no necesitan ser oligómeros como se pensaba anteriormente, y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería dentro de una sola enzymes.In bioquímica, regulación alostérica (o control alostérico) es la regulación de una proteína mediante la Unión de una molécula efectora en un sitio que no sea el sitio activo de la enzima.
el sitio al que se une el efector se denomina sitio alostérico. Los sitios alostéricos permiten que los efectores se unan a la proteína, lo que a menudo resulta en un cambio conformacional que involucra la dinámica de la proteína., Los efectores que mejoran la actividad de la proteína se denominan Activadores alostéricos, mientras que los que disminuyen la actividad de la proteína se denominan inhibidores alostéricos.
Las regulaciones alostéricas son un ejemplo natural de bucles de control, como la retroalimentación de productos aguas abajo o la retroalimentación de sustratos aguas arriba. El alosterio de largo alcance es especialmente importante en la señalización celular. La regulación alostérica también es particularmente importante en la capacidad de la célula para ajustar la actividad enzimática.,
el término alosterio proviene del griego allos (otherλλος), «otro», y stereos (στερεςς), «sólido (objeto).»Esto es en referencia al hecho de que el sitio regulador de una proteína alostérica es físicamente distinto de su sitio activo.
El catalizador proteico (enzima) puede ser parte de un complejo multi-subunidad, y/o puede asociarse transitoria o permanentemente con un Cofactor (por ejemplo, trifosfato de adenosina). La catálisis de las reacciones bioquímicas es vital debido a las muy bajas tasas de reacción de las reacciones no catalizadas., Un impulsor clave de la evolución de las proteínas es la optimización de tales actividades catalíticas a través de la dinámica de las proteínas.
mientras que las enzimas sin dominios/subunidades acopladas muestran una cinética normal de Michaelis-Menten, la mayoría de las enzimas alostéricas tienen múltiples dominios/subunidades acopladas y muestran unión cooperativa. En términos generales, tal cooperatividad resulta en enzimas alostéricas que muestran una dependencia sigmoidal de la concentración de sus sustratos en sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que la mayoría de las enzimas alostéricas varíen en gran medida la producción catalítica en respuesta a pequeños cambios en la concentración del efector., Las moléculas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efectores homotrópicos) o alguna otra molécula pequeña (efectores heterotrópicos), pueden hacer que la enzima se vuelva más activa o menos activa redistribuyendo el conjunto entre los estados de afinidad más alta y más baja. Los sitios de unión para efectores heterotrópicos, llamados Sitios alostéricos, generalmente están separados del sitio activo pero acoplados termodinámicamente., La base de datos alostérica (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) proporciona un recurso central para la visualización, búsqueda y análisis de la estructura, función y Anotación relacionada para las moléculas alostéricas, incluidas las enzimas alostéricas y sus moduladores. Cada enzima está anotada con una descripción detallada de la alostería, el proceso biológico y las enfermedades relacionadas, y cada modulador con afinidad de unión, propiedades fisicoquímicas y área terapéutica.