Allosteriske enzymer er enzymer, der ændrer deres konformationelle ensemble ved binding af en effektor (allosteriske modulator), som resulterer i en tilsyneladende ændring i bindende affinitet på en anden ligand binding site. Denne” handling på afstand ” gennem binding af en ligand, der påvirker bindingen af en anden på et tydeligt andet sted, er essensen af det allosteriske koncept. Allostery spiller en afgørende rolle i mange grundlæggende biologiske processer, herunder men ikke begrænset til cellesignalering og regulering af metabolisme., Allosteriske enzymer behøver ikke at være oligomerer som tidligere antaget, og i virkeligheden mange systemer har vist allostery inden for de enkelte enzymer.I biokemi, allosteriske forordning (eller allosteriske kontrol) er regulering af et protein, ved at binde en effektor molekyle på et websted end enzymets aktive site.
det sted, som effektoren binder sig til, kaldes det allosteriske sted. Allosteriske steder tillader effektorer at binde til proteinet, hvilket ofte resulterer i en konformationsændring, der involverer proteindynamik., Effektorer, der forbedrer proteinets aktivitet, kaldes allosteriske aktivatorer, mens de, der reducerer proteinets aktivitet, kaldes allosteriske hæmmere.
allosteriske regler er et naturligt eksempel på kontrolsløjfer, såsom feedback fra Do .nstream-produkter eller feedfor .ard fra opstrøms substrater. Allostery med lang rækkevidde er især vigtig ved cellesignalering. Allosterisk regulering er også særlig vigtig i cellens evne til at justere en .ymaktiviteten.,
udtrykket allostery kommer fra det græske allos (al…)), “andet” og stereoanlæg (solid….))), “solid (objekt).”Dette er i forhold til det faktum, at reguleringsstedet for et allosterisk protein er fysisk adskilt fra dets aktive sted.
proteinkatalysatoren (en .ymet) kan være en del af et multiunderenhedskompleks og / eller kan kortvarigt eller permanent forbinde med en cofaktor (f.eks. adenosintrifosfat). Katalyse af biokemiske reaktioner er afgørende på grund af de meget lave reaktionshastigheder for de ukatalyserede reaktioner., En vigtig drivkraft for proteinudvikling er optimering af sådanne katalytiske aktiviteter via proteindynamik.hvor en .ymer uden koblede domæner/underenheder udviser normal Michaelis-kinetik, har de fleste allosteriske en .ymer flere koblede domæner/underenheder og viser kooperativ binding. Generelt resulterer sådan kooperativitet i, at allosteriske en .ymer udviser en sigmoidal afhængighed af koncentrationen af deres substrater i positivt kooperative systemer. Dette gør det muligt for de fleste allosteriske en .ymer i høj grad at variere katalytisk output som reaktion på små ændringer i effektorkoncentrationen., Effektor molekyler, som kan være selve substratet (homotropic effektorer) eller nogle andre små-molekyle (heterotropic effektor), kan forårsage, at enzymet til at blive mere aktive eller mindre aktive ved at omfordele ensemble mellem den højere affinitet og lavere affinitet stater. Bindingsstederne for heterotrope effektorer, kaldet allosteriske steder, er normalt adskilt fra det aktive sted, men alligevel termodynamisk koblet., Allosteriske Database (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) giver en central ressource for visning, søgning og analyse af struktur, funktion og relaterede noter til allosteriske molekyler, herunder allosteriske enzymer og deres modulatorer. Hvert en .ym er kommenteret med detaljeret beskrivelse af allosteri, biologisk proces og beslægtede sygdomme, og hver modulator med bindende affinitet, fysisk-kemiske egenskaber og terapeutisk område.