bez Ohledu na povahu zahajovacím signálu, buněčné reakce je dána přítomností receptorů, které se specificky vázat signální molekuly. Vazba signálních molekul způsobuje konformační změnu receptoru, která pak spouští následnou signalizační kaskádu. Vzhledem k tomu, že chemické signály mohou působit buď na plazmatické membráně nebo v cytoplazmě (nebo jádro) cílové buňky, to není překvapující, že receptory se nacházejí na obou stranách plazmatické membrány.,
receptory pro impermeantní signální molekuly jsou membránové proteiny, které obsahují složky jak vně, tak uvnitř buněčného povrchu. Extracelulární doména těchto receptorů zahrnuje vazebné místo pro signál, zatímco intracelulární doména aktivuje intracelulární signalizační kaskády poté, co se signál váže. Velké množství těchto receptorů bylo identifikováno a je seskupeno do tří rodin definovaných mechanismem používaným k přenosu vazby signálu do buněčné odpovědi (obrázek 8.4 A-C).
Obrázek 8.,4
Kategorie buněčných receptorů. Membrána-impermeant signální molekuly mohou vázat a aktivovat buď kanál-spojené receptory (A), enzyme-linked receptory (B), nebo G-protein-coupled receptorů (C). Membránové permeantní signalizační molekuly aktivují intracelulární (více…)
Kanál-spojené receptory (také nazývané ligand-gated ion channels) receptoru a snímací funkce jako součást stejné proteinové molekuly., Interakce chemického signálu s vazebným místem receptoru způsobuje otevření nebo uzavření pórů iontového kanálu v jiné části stejné molekuly. Výsledný iontový tok mění membránový potenciál cílové buňky a v některých případech může také vést ke vstupu iontů Ca2+, které slouží jako druhý signál posla v buňce. Dobrým příkladem takových receptorů jsou receptory neurotransmiterů popsané v kapitole 7.
receptory vázané na enzymy mají také extracelulární vazebné místo pro chemické signály., Intracelulární doménou těchto receptorů je enzym, jehož katalytická aktivita je regulována vazbou extracelulárního signálu. Velkou většinou těchto receptorů jsou proteinové kinázy, často tyrosinkinázy, které fosforylují intracelulární cílové proteiny, čímž mění fyziologickou funkci cílových buněk. Pozoruhodné členové této skupiny receptorů patří do rodiny Trk z neurotrophin receptory (viz Kapitola 23) a další receptory pro růstové faktory.,
G-protein-coupled receptory regulují intracelulární reakce nepřímý mechanismus zahrnující zprostředkující transdukce molekuly, tzv. GTP-vazebné proteiny (G-proteiny). Protože všechny tyto receptory sdílejí strukturální rys křížení plazmatické membrány sedmkrát, jsou také označovány jako 7-transmembránové receptory (nebo metabotropní receptory; viz kapitola 7). Byly identifikovány stovky různých g-proteinových receptorů., Dobře známé příklady patří β-adrenergních receptorů, muscarininc typ acetylcholinového receptoru, metabotropní glutamátové receptory, receptory pro odoranty v čichovém systému, a mnoho typů receptorů pro peptidové hormony. Rhodopsin, citlivých na světlo, 7-transmembránový protein ve sítnice fotoreceptory, je další forma G-protein vázané receptory (viz Kapitola 11).
Intracelulární receptory jsou aktivovány buňky-permeant nebo lipofilní signální molekuly (Obrázek 8.4 D)., Mnoho z těchto receptorů vede k aktivaci signálních kaskád, které produkují nové mRNA a bílkoviny v cílové buňce. Tyto receptory často obsahují receptorový protein vázaný na inhibiční proteinový komplex. Když se signalizační molekula váže na receptor, inhibiční komplex se disociuje, aby odhalil doménu vázající DNA na receptor. Tato aktivovaná forma receptoru se pak může přesunout do jádra a přímo interagovat s jadernou DNA, což vede ke změněné transkripci. Některé intracelulární receptory se nacházejí především v cytoplazmě, zatímco jiné jsou v jádru., V obou případech, jakmile jsou tyto receptory aktivovány, mohou ovlivnit genovou expresi změnou transkripce DNA.