Alosterické enzymy jsou enzymy, které mění jejich konformační komplet po navázání na efektor (alosterický modulátor), který má za následek výraznou změnu v vazebnou afinitu na jiný ligand vazebné místo. Tato“ akce na dálku “ vazbou jednoho ligandu ovlivňujícího vazbu druhého na výrazně odlišném místě je podstatou alosterického konceptu. Allostery hraje klíčovou roli v mnoha základních biologických procesech, včetně mimo jiné buněčné signalizace a regulace metabolismu., Alosterické enzymy nemusí být oligomery, jak se dříve myslelo, a ve skutečnosti mnoho systémů prokázaly allostery v rámci jednotlivých enzymů.V biochemii, allosterická regulace (nebo allosterická kontrola) je regulace proteinu prostřednictvím vazby na efektorové molekuly na jiném místě, než aktivního místa enzymu.
místo, na které se efektor váže, se nazývá alosterické místo. Alosterická místa umožňují efektorům vázat se na protein, což často vede k konformační změně zahrnující dynamiku bílkovin., Efektory, které zvyšují aktivitu proteinu, se označují jako alosterické aktivátory, zatímco ty, které snižují aktivitu proteinu, se nazývají alosterické inhibitory.
Allosterické předpisy jsou přirozeným příkladem řídicích smyček, jako je zpětná vazba od následných produktů nebo zpětná vazba od výchozích substrátů. Alostery s dlouhým dosahem jsou zvláště důležité v buněčné signalizaci. Alosterická regulace je také zvláště důležitá ve schopnosti buňky upravit enzymovou aktivitu.,
termín allostery pochází z řeckého allos (ἄλλος), „ostatní“ a stereo (στερεὀς), „pevné (objekt).“To se týká skutečnosti, že regulační místo alosterického proteinu je fyzicky odlišné od jeho aktivního místa.
protein katalyzátoru (enzymu) může být součástí multi-podjednotky komplexu, a/nebo může přechodně nebo trvale spojit s Kofaktorem (např. adenosin trifosfát). Katalýza biochemických reakcí je životně důležitá kvůli velmi nízké reakční rychlosti nekatalyzovaných reakcí., Klíčovým hybatelem vývoje bílkovin je optimalizace takových katalytických aktivit prostřednictvím dynamiky bílkovin.
zatímco enzymy bez vázaných domén/podjednotek vykazují normální Michaelis-Menten kinetiku, většina alosterických enzymů má více vázaných domén / podjednotek a vykazuje kooperativní vazbu. Obecně řečeno, takové kooperativita výsledky v allosterických enzymů zobrazení esovitě závislosti na koncentraci jejich substráty v kladně kooperativní systémy. To umožňuje většině alosterických enzymů výrazně měnit katalytický výkon v reakci na malé změny koncentrace efektoru., Efektorové molekuly, které může být samotný substrát (homotropic efektory) nebo nějaké jiné malé molekuly (heterotropic efektoru), může způsobit enzymu, aby se stala aktivnější nebo méně aktivní přerozdělením souboru mezi vyšší afinitou a nižší afinitu státy. Vazebná místa pro heterotropic efektory, nazývá allosterická místa, jsou obvykle oddělené od aktivního místa ještě termodynamicky spolu., Alosterický Databáze (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) poskytuje centrální zdroj pro zobrazení, vyhledávání a analýzu struktury, funkce a související anotace pro alosterické molekul, včetně allosterických enzymů a jejich modulátory. Každý enzym je anotován podrobným popisem alostery, biologického procesu a souvisejících onemocnění a každý modulátor s vazebnou afinitou, fyzikálně-chemickými vlastnostmi a terapeutickou oblastí.